Fonction respiratoire
Le placenta, qui joue le rôle de «poumon foetal» est 15 fois moins efficace (à poids tissulaire équivalent) que le poumon réel.
Les échanges vont se faire entre le sang maternel (riche en oxygène) et le sang artériel ombilical (mélange de sang artériel et veineux, pauvre en oxygène). L'oxygène va donc passer de la circulation maternelle vers la circulation foetale par diffusion (PO2 mat > PO2 foetale).
Le sang foetal oxygéné repart vers le foetus par la veine ombilicale, alors que le sang maternel désaturé repart vers les veines utérines. (Circulation foeto-maternelle).
L'approvisionnement en oxygène du foetus est facilité essentiellement par trois facteurs
- différences de concentration et de pression partielle de l'oxygène dans la circulation foeto-maternelle
- l'affinité élevée de l'HbF pour l'O2
- l'effet Bohr
Evolution des chaînes d'hémoglobine humaine en fonction de l'âge.
Fig. 36Au niveau du placenta, l'hémoglobine A des hématies maternelles libère son oxygène au profit de l'hémoglobine F du foetus, qui a une affinité supérieure.
Hémoglobine foetale et 2,3-DPG (2,3 diphosphoglycerate)
La plus grande affinité de l'hémoglobine foetale pour l'oxygène par rapport à l'hémoglobine adulte, facilite le passage de l'oxygène de la mère au foetus. La cause de cette affinité accrue est la plus faible liaison de la chaîne γ (spécifique à l'hémoglobine foetale) au 2,3-DPG, chaîne remplaçant la chaîne β de l'hémoglobine adulte.
Le 2,3-DPG intra érythrocytaire établit une liaison compétitive avec l'oxygène au niveau de la molécule d'hémoglobine. La cavité au centre des quatre chaînes de globine fixe une molécule de 2-3 DPG entre les deux chaînes bêta (de l'hémoglobine A) alors que ce n'est pas possible entre les chaînes gamma (de l'hémoglobine F).
La P50 (**) de l'HF est donc réduite par rapport à celle de l'hémoglobine adulte (figure)
**P50 = PO2 à laquelle l'hémoglobine est saturée à 50% avec l'oxygène.
L'hémoglobine se lie à l'O2 pour former l'oxyhémoglobine, en s'attachant au fer (Fe++) du noyau hème. L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène est fonction de la température, du pH, de la PCO2 et de la concentration en 2,3-DPG (2,3-diphosphoglycérate) dans les hématies. Une augmentation de la température, du taux sanguin de 2,3-DPG, ou une chute du pH (acidose) entraîne une déviation de la courbe de dissociation vers la droite et réduit l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène, favorisant sa dissociation dans le sang. Ce phénomène est connu sous le nom l'effet Bohr.