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10.4 Physiologie der Plazenta:
Rolle der Plazenta in den feto-maternellen Austauschvorgängen
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Die Plazenta, die die Rolle der "fetalen Lunge" spielt, ist 15 Mal weniger effizient (mit äquivalentem Gewebegewicht) als die richtige Lunge.
| Die respiratorische Funktion der Plazenta ermöglicht die Sauerstoffzufuhr zum Fetus und den Abtransport von fetalem Kohlendioxid. |
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Der Austausch erfolgt zwischen mütterlichem (sauerstoffreichem) Blut und dem Blut der A. umbilicalis (Mischung von arteriellem und venösem Blut, sauerstoffarm). Der Sauerstoff geht durch Diffusion vom mütterlichen in den fetalen Kreislauf über (PO2 mütterlich > PO2 fetal).
Fetales, sauerstoffgesättigtes Blut gelangt über die Nabelvene wieder zum Fetus, während mütterliches, sauerstoffarmes Blut in die Uterusvenen zurückfliesst.
(Feto-materneller Kreislauf)
Die Sauerstoffzufuhr zum Feten wird hauptsächlich durch die folgenden 3 Faktoren erleichtert:
- Differenz von Sauerstoffkonzentration und –partialdruck im feto-maternellen Kreislauf.
- Die grössere O2-Affinität von HbF.
- Der Bohr-Effekt
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| Abb. 35 - Hb Ketten als Funktion des Alters |
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Abb. 36- Dissoziationskurve von HbF und HbA |
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Legende |
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Abb. 35
Entwicklung der menschlichen Hämoglobinketten als Funktion des Alters
Abb. 36
Zerfallskurve von HbF, HbA.
Auf plazentärer Ebene befreit das Hämoglobin A der mütterlichen Erythrozyten seinen Sauerstoff zu Gunsten des fetalen Hämoglobin F, das eine höhere Affinität für Sauerstoff besitzt
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Fetales Hämoglobin und 2,3-DPG (2,3 Diphosphoglycerat)
Die grössere Affinität des fetalen Hämoglobins für Sauerstoff im Vergleich zum adulten Hämoglobin erleichtert den Sauerstofftransfer von der Mutter zum Fetus. Der Grund für diese erhöhte Affinität ist die schwächere Bindung der g-Kette (spezifisch für HbF) an das 2,3 DPG, die Kette, die die b-Kette im fetalen Hämoglobin ersetzt.
2,3-DPG setzt die Sauerstoffaffinität von Hämoglobin A herunter und stabilisiert Desoxyhämoglobin. Die Höhle im Zentrum der 4 Globinketten kann ein Molekul 2,3-DPG zwischen den zwei b-Ketten des Hämoglobins A binden, wogegen dies beim Hämoglobin F nicht möglich ist.
P50(**) des HbF ist im Vergleich zum adulten Hb reduziert (Abbildung)
**P50 = PO2 bei dem das Hämoglobin zu 50 % mit Sauerstoff gesättigt ist.
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Das Hämoglobin bindet sich an den Sauerstoff, um das Oxyhämoglobin zu bilden. Es verbindet sich dazu mit den Eisen des Häm-Kern (Fe++). Die Affinität vom Hämoglobin für den Sauerstoff hängt von der Temperatur, vom pH, vom pCO2 und von der 2,3 DPG-Konzentration in den Blutkörperchen ab. Eine Temperaturerhöhung, eine Erhöhung des 2,3 DPG Blutwertes oder ein pH Abfall (Azidose) zieht eine Verlagerung der Dissoziationskurve nach rechts mit sich, reduziert die Affinität vom Hämoglobin für Sauerstoff und begünstigt dessen Dissoziation im Blut. Dieses Phänomen wird Bohr-Effekt genannt.
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Zusammenfassung:
Die Sauerstoffanreicherung des fetalen Blutes wird durch Konzentrations- und Partialdruckunterschiede im feto-maternellen Kreislauf begünstigt, durch die grössere Affinität des fetalen Hämoglobins HbF für Sauerstoff sowie durch den Bohr-Effekt. |
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